糖量子自个的简化性和多个N-glycoproteins低展现的水平能让对N-glycosylation框架设计的表现的形容最为困境。在判断低丰度的N糖基化淡化核核蛋清酶酶或肽段时，表中参杂大量的未淡化的核核蛋清酶酶肽断，这很最易将低丰度的糖基化淡化核核蛋清酶酶肽段的无线信号掩盖了一些。凝素亲和法是现糖核核蛋清酶酶质组学中软件应用很广泛的破乳聚集方式。凝集素（lectin）就是类糖配合核核蛋清酶酶质，能专心辨识某个比较特殊框架设计的单糖或聚糖中独特的糖基回文序列而与之配合，鸟卵与糖链不可逆转非共价配合，糖核核蛋清酶酶或糖肽被凝集素捉捕后面，通畅用独特的单糖借助激烈竞争配合凝集素将糖核核蛋清酶酶或糖肽冲洗掉算下来。 蛋清酶质过酶解后采用凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，那么用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中除去接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该操作促使Asn原子量多2.9890Da。最后的用高准确度LC-MS质谱仪探测脱糖后的肽段，根据检索系统数据文件库，核验脱糖后原子量各自理论与实践原子量的的变化、糖基化体现肽段的字段，而认定该蛋清酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点认定以来，再采用label-free的设计原理对其做出酶联免疫法概述。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031